Acidul gras sintaza

FAS I uman ( PDB 1XKT )

Caracteristici principale

Simbol

FASN

Homo sapiens

273 427 Da

Număr de reziduuri

Linkuri accesibile din GeneCards și HUGO .

Intra	2194
HUGO	3594
OMIM	600212
UniProt	P49327
RefSeq ( ARNm )	NM_004104
RefSeq ( proteină )	NP_004095.4
Împreună	ENSG00000169710
PDB	1XKT , 2CG5 , 2JFD , 2JFK , 2PX6 , 3HHD , 3TJM , 4PIV , 4W82 , 4W9N
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Acidul gras sintaza Date esentiale

CE nr.	EC 2.3.1.85
numar CAS	9045-77-6

Activitatea enzimatică

Sintetaza acizilor grași ( FAS , Engleză de acid gras sintaza ) este o enzimă codificată în Oamenii de gena FASN , sau un sistem enzimatic care realizează biosinteza acizi grași, liniar saturat de condensările Claisen unități succesive malonil-CoA asupra acetil -CoA până la acidul palmitic :

\ rightleftharpoons

+ ( n + 1) coenzima A + n CO 2+ 2 n NADP + .

Există în esență două tipuri de sintaze ale acizilor grași:

FAS I a fost un macrosynthase multifuncțional homodimerică, adică un dimer de două subunități identice mari - 272 kDa fiecare din uman - cu mai multe site - uri active, substraturi încă legat la un domeniu de proteină purtător acil (PCR) a acestei enzime să fie transferat de la un domeniu funcțional la altul în timpul asamblării acidului palmitic. FAS I este comună la mamifer și ciuperci - deși aranjamentul structural al acestor sisteme este diferit între aceste două grupuri - precum și bacterii din genurile Corynebacterium , Mycobacterium și Nocardia ; în aceste bacterii, FAS I produce acid palmitic, iar enzimele FAS II produc o varietate de alte lipide .

De FAS II Bacteriile constă din enzime disociate care sunt fiecare monofuncțional; inhibitorii acestui sistem enzimatic sunt studiați ca potențiali antibiotici . Funcția acidului gras sintasa E. coli a fost studiată în special și complet elucidată. Acest complex include:
- două domenii funcționale de activare a primerului acetil-CoA și a unității malonil-CoA care trebuie condensate pe acidul gras în timpul asamblării,
- un domeniu funcțional care realizează condensarea Claisen a malonil-CoA cu acidul gras în timpul asamblării,
- trei domenii funcționale care asigură reducerea grupului ceto > C = O carbon beta în atom de carbon saturat> CH 2 : ketoreductaza (KR), dehidrataza (DH) și enoil reductaza (ER),
- un tioesteraza (TE) , care hidrolizează tioester legătura de PCR cu acidul gras în timpul sintezei , atunci când acesta din urmă ajunge la 16 atomi de carbon, care corespunde acidului palmitic .

Aceste reacții și enzimele corespunzătoare sunt rezumate în schema și tabelul de mai jos:

Etapa	Enzimă și EC Nr.	Descriere
(la)	ACP S- acetiltransferază EC 2.3.1.38	Activează acetil-CoA pentru reacția cu malonil - ACP .
(b)	ACP S- malaloniltransferază EC 2.3.1.39	Activează malonil-CoA în vederea condensării pe acetil - ACP sau pe lanțul de acizi grași liniari saturați în timpul sintezei.
(vs)	3-cetoacil-ACP sintază EC 2.3.1.41	Reacția malonil - ACP cu primerul acetil - ACP sau capătul lanțului de hidrocarburi în timpul asamblării.
(d)	3-cetoacil-ACP reductaza EC 1.1.1.100	Reduce gruparea cetonică a carbonului 3 la hidroxil .
(e)	3-hidroxiacil-ACP dehidratază EC 4.2.1.59	Introduce o trans -Δ 2 dublă legătură prin deshidratare .
(f)	Enoyl-ACP reductaza EC 1.3.1.9	Reduce dubla legătură între atomii de carbon 2 și 3.

Nu amestecați

FAS , liganzi și receptori implicați în apoptoză

Valorile pentru masa și numărul de resturi indicate aici sunt cele ale precursorului de proteină care rezultă din traducerea a genei , inainte de modificări post-translaționale și pot diferi în mod semnificativ de valorile corespunzătoare pentru proteine funcționale.