Citocrom c

Citocrom c
Imagine ilustrativă a articolului Citocrom c
Structura citocromului c a unei celule de a miocardului de cal care arată hem coordonate cu un cation de fier ( PDB  1HRC )
Caracteristici principale
Numele aprobat Citocrom somatic c
Simbol CYCS
Sinonime CYC, THC4, HCS
Funcţie Respirație celulară
Homo sapiens
Locus 7 p 15.3
Greutate moleculară 11 749  Da
Număr de reziduuri 105  aminoacizi
Intra 54205
HUGO 19986
OMIM 123970
UniProt P99999
RefSeq ( ARNm ) NM_018947
RefSeq ( proteină ) NP_061820.1
Împreună ENSG00000172115
PDB 1J3S , 2N9I , 2N9J , 3NWV , 3ZCF , 3ZOO

GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Linkuri accesibile din GeneCards și HUGO .

Citocromului c este o mică hemoproteină care conține o sută de resturile de aminoacizi la o masă de aproximativ 12  kDa . Este foarte solubil în apă, cu o rată de aproximativ 100  g · L -1 în condiții fiziologice, ceea ce îl deosebește de alți citocromi , care sunt mai degrabă liposolubili .

Rolul în respirația celulară

Citocromul c este implicat în respirația celulară la nivelul lanțului respirator , unde transportă un electron pe moleculă. Pentru a face acest lucru, este asociat cu membrana mitocondrială internă și asigură transferul de electroni între coenzima Q - citocrom c reductază ( complex III ) și citocrom c oxidază ( complex IV ). La om , aceasta este codificată de gena CYCS de pe cromozomul 7 .

De asemenea, poate cataliza mai multe reacții, cum ar fi hidroxilațiile și oxidarea aromatică , și prezintă, de asemenea, activitate peroxidază prin oxidarea diferiților donatori de electroni, cum ar fi ABTS , acid 2-ceto-4-tiometilbutiric și 4-aminoantipirină. Este, de asemenea, implicat în cel puțin o formă de nitrit reductază .

Rol în ciclul celular

O specie reactivă de azot , peroxinitritul poate reacționa direct cu proteinele care conțin centre de metale de tranziție . Prin oxidarea hemului feros la formele sale ferice corespunzătoare, acesta poate afecta astfel citocromul c (precum și proteinele esențiale precum hemoglobina sau mioglobina ).

Citocromul c poate lua parte activă în apoptoză . Activarea căii apoptotice mitocondriale determină apariția megaporilor permițând citocromului c să treacă în citosol , unde se leagă de factorul de activare al proteazelor apoptotice (APAF1). Acest lucru declanșează o cascadă de reacții care duc la activarea caspazelor , enzime proteolitice direct responsabile de fenomenul apoptozei și la formarea apoptozomului .

Origine și evoluție

Citocromul c este o proteină care este foarte conservată în toate speciile și în special în eucariote , unde diferențele sunt limitate la doar câteva reziduuri. Toți citocromii c studiați au un potențial standard de 0,25  V și, de exemplu, se arată că citocromul c- oxidază umană reacționează cu citocromul c al grâului . Secvența de citocrom c la om , este identic cu cel al cimpanzeului , dar este diferit, de exemplu, de cel al calului . Distribuția sa foarte largă la animale , plante și multe unicelulare, precum și dimensiunea redusă (12  kDa ) îl fac un instrument de alegere pentru studii cladistice care vizează determinarea relațiilor filogenetice dintre specii în cadrul biologiei evoluției .

Citocrom c Descrierea acestei imagini, comentată și mai jos Structura unui citocrom c 2 al Blastochloris viridis  (en) ( PDB  1CRY ) Domeniul proteinelor
Pfam PF00034
InterPro IPR003088
PROSITATE PDOC00169
SCOP 1 strigăt
SUPERFAMILIE 1 strigăt
Familia OPM 78
Proteina OPM 1hrc
Citocrom c ' Descrierea acestei imagini, comentată și mai jos Structura unui citocrom c 'd' Allochromatium vinosum  (en) ( PDB  1BBH ) Domeniul proteinelor
Pfam PF01322
InterPro IPR002321
PROSITATE PDOC00169
SCOP 1cgo
SUPERFAMILIE 1cgo
Citocrom clasa III c Descrierea acestei imagini, comentată și mai jos Desulfovibrio vulgaris (ro) Citocrom Hildenborough c HmcA ( PDB 1H29 )   Domeniul proteinelor
Pfam PF02085
Clanul Pfam CL0317
InterPro IPR020942
SCOP 2cdv
SUPERFAMILIE 2cdv
CDD cd08168

Vezi și tu

Articole similare

Bibliografie

Note și referințe

  1. (în) Gordon W. Bushnell, Gordon V. Louie și Gary D. Brayer , „  Structura tridimensională de înaltă rezoluție a citocromului c inimii calului  ” , Journal of Molecular Biology , vol.  214, n o  2 20 iulie 1990, p.  585-595 ( PMID  2166170 , DOI  10.1016 / 0022-2836 (90) 90200-6 , citiți online )
  2. Valorile pentru masa și numărul de resturi indicate aici sunt cele ale precursorului de proteină care rezultă din traducerea a genei , inainte de modificări post-translaționale și pot diferi în mod semnificativ de valorile corespunzătoare pentru proteine funcționale.
  3. (în) Marco Tafani Natalie O. Karpinich, Kathryn A. Hurster John G. Pastorino Timothy Schneider, A. Matteo Russo și John L. Farber , "  Citocromului c Release asupra receptorilor Fas de activare depinde de Translocarea Full lungime Bid și Inducerea tranziției permeabilității mitocondriale  ” , Journal of Biological Chemistry , vol.  277, nr .  12, 22 martie 2002, p.  10073-10082 ( PMID  11790791 , DOI  10.1074 / jbc.M111350200 , citiți online )
  4. (în) Jörg Simon și Peter H. Kroneck , "  The Production of Ammonia by Multiheme Cytochromes c  " , Metal Ions in Life Sciences , Vol.  14, 3 martie 2014, p.  211-236 ( PMID  25416396 , DOI  10.1007 / 978-94-017-9269-1_9 , citiți online )
  5. Pacher P, Beckman JS, Liaudet L, „  Oxidul nitric și peroxinitritul în sănătate și boală  ”, Physiol. Rev. , vol.  87, n o  1,ianuarie 2007, p.  315–424 ( PMID  17237348 , PMCID  2248324 , DOI  10.1152 / physrev.00029.2006 )
  6. (în) Xuesong Liu, Caryn Naekyung Kim, Jie Yang Xiaodong Wang și Ronald Jemmerson , "  Inducerea programului apoptotic în extracte fără celule: cerință pentru dATP și citocrom c  " , Cell , vol.  86, nr .  1, 12 iulie 1996, p.  147-157 ( PMID  8689682 , DOI  10.1016 / S0092-8674 (00) 80085-9 , citiți online )
  7. (în) Universitatea Indiana din Bloomington , „  Cytochrome C Comparison Lab  ” [PDF] (accesat la 20 decembrie 2015 ) .
  8. (în) E. Margoliash , „  Structura primară și evoluția citocromului C  ” , Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America , vol.  50, n o  4, Octombrie 1963, p.  672-679 ( PMID  14077496 , PMCID  221244 , DOI  10.1073 / pnas.50.4.672 , JSTOR  72215 , Bibcode  1963PNAS ... 50..672M , citiți online )
  9. (în) K. Miki, S. Sogabe, A. Uno, T. Ezoe N. Kasai, Mr. Saeda, Y. Matsuura și Miki , „  Aplicarea procedurii de înlocuire automată a anilor moleculari la analiza structurii cristaline a citocromului c2 din Rhodopseudomonas viridis  ” , Acta Crystallographica Secțiunea D - Biologie structurală , vol.  50, Mai 1994, p.  271-275 ( PMID  15299438 , DOI  10.1107 / S0907444993013952 , citiți online )