Citoglobina | ||
Structura citoglobinei umane ( PDB 1UMO ) | ||
Caracteristici principale | ||
---|---|---|
Simbol | CYGB | |
Homo sapiens | ||
Locus | 17 q 25.1 | |
Greutate moleculară | 21 405 Da | |
Număr de reziduuri | 190 aminoacizi | |
Intra | 114757 | |
HUGO | 16505 | |
OMIM | 608759 | |
UniProt | Q8WWM9 | |
RefSeq ( ARNm ) | NM_134268.4 | |
RefSeq ( proteină ) | NP_599030.1 | |
Împreună | ENSG00000161544 | |
PDB | 1UMO , 1URV , 1URY , 1UT0 , 1UX9 , 1V5H , 2DC3 , 3AG0 , 4B3W | |
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
Linkuri accesibile din GeneCards și HUGO . |
Cytoglobin (sau histoglobine CAN) este un globinei respirator, la oameni și șoareci, cu 190 de aminoacizi . Este produs de gena (CYGB), situată pe cromozomul 17q25. Spre deosebire de alte globine specifice țesuturilor ( hemoglobina produsă de celulele roșii din sânge , mioglobina din mușchi , neuroglobina din sistemul nervos ), pare omniprezentă, adică exprimată în toate tipurile de celule ale corpului.
Studiul filogenetic al genelor globinei arată că citoglobina și mioglobina aparțin aceleiași clade distincte de cea a hemoglobinei și neuroglobinei . Globina ancestrală care le-a dat naștere datează de peste 450 de milioane de ani.
Citoglobina mamiferelor este mai lungă (190 aminoacizi) decât alte globine (140 și 150 aminoacizi). Acest lucru se datorează unei extensii a două duzini de aminoacizi la capătul N și C al proteinei. De fapt, citoglobina se pliază în opt spirale de tip α. Reziduurile implicate în globine în legarea oxigenului sunt, de asemenea, conservate pentru citoglobină. În plus față de cei doi introni B12.2 și G7.0 conținuți în genele altor globine (helice B și G), cel al neuroglobinei (CYGB) are un al treilea intron HC11.2 în elica H lângă capătul 3 'al regiunea de codificare. Această ultimă exon pe partea 3“este absent în pește , dar este dobândit mai târziu în evoluția de tetrapodelor .
Deși citoglobina se găsește în citoplasma majorității tipurilor de celule, rata de producție a acesteia dezvăluită de tehnica Northern blot diferă de la țesut la țesut (vezi fotografia opusă). Această distribuție a expresiei merge împotriva unei funcții exclusiv respiratorii atribuite acestei proteine. Într-adevăr, conform altor studii, citoglobina este sintetizată preferențial în celulele țesutului conjunctiv ( fibroblaste ) și suport ( condrocite și osteoblaste ), ceea ce este în concordanță cu ipoteza că este implicată în sinteza colagenului (suport proteic) (3) . Acest lucru se datorează faptului că citoglobina furnizează oxigen prolil-4-hidroxilazei (CE 1.14.11.2), o feroenzimă cheie care catalizează hidroxilarea reziduurilor de prolină ale moleculei de procolagen .
În condiții de hipoxie , sinteza citoglobinei este dublată, chiar mai mult în inimă decât în ficat. Acest mecanism poate fi explicat prin faptul că citoglobina este utilizată pentru stocarea și facilitarea transportului de oxigen către lanțul respirator din mitocondrii . Prezența citoglobinei în neuroni ridică multe întrebări cu privire la funcțiile pe care le-ar putea juca la nivelul sistemului nervos central . Într-adevăr, acest țesut are deja o globină specifică, neuroglobina . Autorii consideră rolul său potențial de O 2 donator pentru anumite reacții enzimatice - printre altele, sinteza de NO din arginină de sintaze NO .