Fenilalanina hidroxilaza
| Fenilalanina hidroxilaza | |||||||||||||||||||
 Domeniul catalitic al fenilalaninei uman hidroxilază legat la BH 4( PDB 1KW0 ) | |||||||||||||||||||
| Caracteristici principale | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Simbol | PAH | ||||||||||||||||||
| CE nr. | 1.14.16.1 | ||||||||||||||||||
| Homo sapiens | |||||||||||||||||||
| Locus | 12 q 23.2 | ||||||||||||||||||
| Greutate moleculară | 51 862 Da | ||||||||||||||||||
| Număr de reziduuri | 452 aminoacizi | ||||||||||||||||||
| Linkuri accesibile din GeneCards și HUGO . | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
Hidroxilaza fenilalanină este o oxidoreductaza care catalizează reacția :
L- fenilalanină + tetrahidrobiopterină + O 2 L- tirozină + 4α- hidroxitetrahidrobiopterină .
Fenilalanina hidroxilaza este enzima limitativă în calea metabolică pentru degradarea excesului de fenilalanină . Mutațiile acestei enzime care îi reduc activitatea sunt cauza unei boli numite fenilcetonurie . Celelalte substraturi pentru reacție sunt oxigenul molecular și tetrahidrobiopterina . Aceasta din urmă face parte din pteridine , un grup de molecule redox (redox).
Fenilalanina hidroxilaza este un tetramer de patru subunități. Fiecare subunitate este la rândul său compusă din trei domenii: un domeniu de reglementare, un domeniu catalitic și un domeniu de tetramerizare. Primul domeniu, cuprinzând aproximativ 115 aminoacizi , este situat la capătul N- terminal al proteinei . Următorul domeniu este domeniul catalitic, alcătuit din aproximativ 300 de aminoacizi. Al treilea domeniu alcătuit din aminoacizii rămași formează o spirală superînfășurată care ține împreună cele patru subunități. Fenilalanina hidroxilaza conține un cation de fier pe subunitate esențial pentru activitatea enzimatică.
4-monooxigenaza fenilalaninei| CE nr. | CE |
|---|---|
| numar CAS | |
| Cofactor (i) | Fe 2+ |
| IUBMB | Intrare IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vizualizare IntEnz |
| BRENDA | Intrarea BRENDA |
| KEGG | Intrare KEGG |
| MetaCyc | Calea metabolică |
| PRIAM | Profil |
| PDB | Structuri |
| MERGE | AmiGO / EGO |
Note și referințe
- (în) Ole Andreas Andersen, Torgeir Flatmark Edward Hough , „ Structura cristalină a complexului ternar al domeniului catalitic al fenilalaninei hidroxilazei umane cu tetrahidrobiopterină și 3- (2-tienil) - L- alanină și implicațiile sale pentru mecanismul Cataliză și activarea substratului ” , Journal of Molecular Biology , vol. 320, nr . 5, 26 iulie 2002, p. 1095-1108 ( PMID 12126628 , DOI 10.1016 / S0022-2836 (02) 00560-0 , citiți online )
- Valorile pentru masa și numărul de resturi indicate aici sunt cele ale precursorului de proteină care rezultă din traducerea a genei , inainte de modificări post-translaționale și pot diferi în mod semnificativ de valorile corespunzătoare pentru proteine funcționale.