CE nr. | CE |
---|---|
numar CAS |
IUBMB | Intrare IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vizualizare IntEnz |
BRENDA | Intrarea BRENDA |
KEGG | Intrare KEGG |
MetaCyc | Calea metabolică |
PRIAM | Profil |
PDB | Structuri |
MERGE | AmiGO / EGO |
Lactat dehidrogenazei ( LDH ) sau dehidrogenazele lactic sunt enzime găsite într - o diversitate de organisme, plante care în animale. Acestea catalizează conversia piruvatului în lactat și invers. Există mai multe tipuri de enzime care diferă în funcție de natura cofactorului reacției și de stereoizomerul lactatului format. Lactatul are de fapt doi izomeri D și L și există lactat dehidrogenaze capabile să formeze fie unul, fie celălalt dintre produse.
Cel mai frecvent cofactor al lactat dehidrogenazelor este NADH, care este transformat în NAD + . Această conversie este reacția de bază a fermentației lactice care face posibilă regenerarea NAD + la sfârșitul glicolizei. Este implicat într-un număr mare de biotransformări de către microorganisme și bacterii lactice. Anumite lactate dehidrogenaze pot utiliza, de asemenea , NADPH sau chiar și alți cofactori, cum ar fi citocromul c .
La mamifere se găsește numai NADH lactat dehidrogenază care produce L-lactat ( EC 1.1.1.27 ). De asemenea, este capabil să catalizeze oxidarea 2-hidroxibutiratului și, prin urmare, este denumit ocazional și Hidroxibutirat dehidrogenază ( HBD ).
Acest articol se concentrează pe lactatul dehidrogenazele din ultima familie (CE 1.1.1.27)
NADH L-lactatul dehidrogenază este o enzimă tetramerică. La mamifere, fiecare subunitate poate fi de tip H (engleză h eart = heart ) sau M ( m uscle ) (pe baza comportamentului lor electroforetic .) În funcție de tipul articulației formate, trebuie, așadar, cinci izotipuri de LDH:
În general, forma predominantă în ser este LDH-2. Un nivel mai ridicat de LDH-1 decât LDH-2 sugerează un infarct miocardic (afectarea țesutului cardiac care eliberează LDH cardiac, care este bogat în LDH-1, în fluxul sanguin). Cu toate acestea, diagnosticul de infarct pe baza acestui fenomen a fost în mare măsură înlocuit prin măsurarea nivelurilor de troponină I sau T.
Subunitățile H și M sunt codificate de două gene diferite:
În medicină , LDH este adesea utilizat ca marker pentru deteriorarea țesuturilor. Deoarece LDH este abundent în celulele roșii din sânge , poate servi drept marker pentru hemoliză . O probă de sânge care a fost prelucrată incorect poate avea activități LDH fals pozitive datorate deteriorării eritrocitelor .
Alte aplicații ale testului de activitate LDH se referă la distrugerea țesuturilor în general; acest lucru este posibil dacă nu există alte semne de hemoliză . Este utilizat pentru monitorizarea pacienților cu cancer (în special în cazurile de limfom sau cancer testicular ): deoarece celulele canceroase sunt reînnoite rapid, distrugerea lor duce la un nivel ridicat de LDH.