Bifosfoglicerat mutaza

Bifosfoglicerat mutaza
Imagine ilustrativă a articolului Bifosfoglicerat mutază
Dimerul de mutază al bifosfogliceratului uman ( PDB  2H4Z )
Caracteristici principale
Simbol BPGM
CE nr. 5.4.2.4
Homo sapiens
Locus 7 q 33
Greutate moleculară 30 005  Da
Număr de reziduuri 259  aminoacizi
Linkuri accesibile din GeneCards și HUGO .
Intra 669
HUGO 1093
OMIM 613896
UniProt P07738
RefSeq ( ARNm ) NM_001293085.1 , NM_001724.4 , NM_199186.2 , XM_011516527.1
RefSeq ( proteină ) NP_001280014.1 , NP_001715.1 , NP_954655.1 , XP_011514829.1
Împreună ENSG00000172331
PDB 1T8P , 2A9J , 2F90 , 2H4X , 2H4Z , 2H52 , 2HHJ , 3NFY

GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Mutază bisphosphoglycerate (BPGM) este o enzimă specifică pentru eritrocite și celule ale placentei catalizarea izomerizare de 1,3-bisphospho- D -glycérate (1,3-BPG) produsă în timpul glicolizei în 2,3-bisphospho - D -glycerate , care are proprietatea de a stabiliza forma deoxi a hemoglobinei și, prin urmare, de a face mai eficient transportul oxigenului în sânge sub presiune parțială scăzută de O 2 prin adaptarea curbei de afinitate în consecință.

1,3-bisfosfo-D-glicerat.svg          D-2,3-Bisfosfoglicerat.svg
1,3-BPG 2,3- Bifosfos- D- glicerat

Această reacție este utilă fiziologic numai în prezența hemoglobinei , unde 2,3-BPG are ca efect eliberarea de oxigen legat de oxihemoglobină prin stabilizarea deoxihemoglobinei. Acesta este motivul pentru care BPGM se găsește numai în eritrocite și în placentă  : în acestea din urmă, este posibilă furnizarea unor cantități mai mari de oxigen fătului .

Bifosfoglicerat mutaza Descrierea acestei imagini, comentată și mai jos Structura cristalină a unui dimer al bisfosfogliceratului mutazic uman ( PDB  1T8P ). Date esentiale
CE nr. CE 5.4.2.4
numar CAS 9024-52-6
Activitatea enzimatică
IUBMB Intrare IUBMB
IntEnz Vizualizare IntEnz
BRENDA Intrarea BRENDA
KEGG Intrare KEGG
MetaCyc Calea metabolică
PRIAM Profil
PDB Structuri
MERGE AmiGO / EGO

Referințe

  1. Valorile pentru masa și numărul de resturi indicate aici sunt cele ale precursorului de proteină care rezultă din traducerea a genei , inainte de modificări post-translaționale și pot diferi în mod semnificativ de valorile corespunzătoare pentru proteine funcționale.
  2. (ro) Wang Y, Wei Z, Bian Q, Cheng Z, Wan M, Liu L, Gong W, "  Structura cristalină a mutazei bisfosfoglicerate umane  " , J. Biol. Chem. , vol.  279, nr .  37, Septembrie 2004, p.  39132–8 ( PMID  15258155 , DOI  10.1074 / jbc.M405982200 )