Proteină chaperonă

O proteină chaperonă este o proteină a cărei funcție este de a ajuta alte proteine la maturarea lor prin prevenirea formării agregatelor prin intermediul domeniilor hidrofobe prezente pe suprafața lor în timpul plierii lor tridimensionale . Multe proteine ​​chaperone sunt proteine ​​de șoc termic ( proteine ​​de șoc termic - Hsp), adică proteinele exprimate ca răspuns la variațiile de temperatură sau alte tipuri de stres celular, cum ar fi stresul oxidativ .

Istorie

Cercetarea șaperonilor are o istorie lungă. Termenul de "chaperonă moleculară" a apărut pentru prima dată în literatură în 1978 și a fost inventat de Ron Laskey pentru a descrie capacitatea unei proteine ​​nucleare numite nucleoplasmină de a preveni agregarea proteinelor histonei îndoite cu ADN în timpul asamblării nucleozomilor. Termenul a fost apoi prelungit de R. John Ellis în 1987 pentru a descrie proteinele care au mediat în ansamblul post-translațional al complexelor proteice. În 1988, cercetările au arătat că proteinele similare mediază în procariote și eucariote. Detaliile acestui proces au fost determinate în 1989 de Pierre Goloubinoff în laboratorul lui George H. Lorimer, când a fost demonstrată in vitro plierea proteinelor dependente de ATP.

Structura

Structura proteinelor este sensibil la căldură, acestea denatura și își pierd funcțiile lor biologice. Rolul proteinelor chaperone este de a preveni daunele potențial cauzate de pierderea funcției proteinelor din cauza pliării tridimensionale. Alte proteine ​​chaperone sunt implicate în plierea proteinelor neosintetizate pe măsură ce sunt extrase din ribozom .

Funcționare generală

Pentru a funcționa proteinele chaperone utilizați ATP .

Contextualizare

Pentru proteine , obținerea stării lor finale este un pas cheie, deoarece definește proprietățile lor funcționale și activitățile lor.

Mod de acțiune

Proteinele chaperone ajută la plierea proteinelor prin schimbarea conformației acestora. Ei recunosc proteinele după suprafața lor hidrofobă (situată în mod normal în centrul proteinelor, dar în acest caz în exterior), le maschează și, datorită flexibilității lor, își modifică structura punând zonele hidrofile în contact cu apa.

Diferite proteine ​​chaperone

Chaperoninele

Chaperoninele sunt o familie de proteine chaperone. Aceștia încapsulează proteina substratului și se caracterizează printr-o structură cu inel dublu. Ele se găsesc în procariote , în citosol de eucariotelor și în mitocondrii .

Alte proteine ​​chaperone

Alte tipuri de proteine ​​chaperone sunt implicate în transportul transmembranar, de exemplu în mitocondriile și reticulul endoplasmatic . Noi funcții ale proteinelor chaperone sunt descoperite continuu, cum ar fi asistența în degradarea proteinelor (asigurarea eliminării lor atunci când sunt anormale) și răspunsul la boli legate de agregarea proteinelor (vezi prion ).

Nomenclatură și exemple de proteine ​​chaperone în procariote

Există multe familii de proteine ​​chaperone, ale căror moduri de acțiune sunt variate. La procariote precum Escherichia coli , multe dintre aceste proteine ​​sunt foarte exprimate în condiții de stres, de exemplu după expunerea la temperaturi ridicate. Din acest motiv, termenul istoric de proteine ​​de șoc termic (Heat-Shock Proteins sau Hsp) a fost desemnat mai întâi proteine ​​chaperone.

Referințe

  1. Forma „proteină chaperonă” este, de asemenea, adesea găsită.
  2. Michel Morange, Chaperone protein, medicine / science 2000, nr. 5, vol. 16, mai 2000
  3. RJ Ellis , „  Discovery of molecular chaperones  ”, Cell Stress & Chaperones , vol.  1, n o  3,Septembrie 1996, p.  155–160 ( ISSN  1355-8145 , PMID  9222600 , PMCID  PMC248474 , citit online , accesat la 31 august 2018 )
  4. RA Laskey , BM Honda , AD Mills și JT Finch , „  Nucleozomii sunt asamblați de o proteină acidă care leagă histonele și le transferă la ADN  ”, Nature , vol.  275, nr .  5679,5 octombrie 1978, p.  416–420 ( ISSN  0028-0836 , PMID  692721 , citit online , accesat la 31 august 2018 )
  5. J. Ellis , „  Proteine ​​as molecular chaperones  ”, Nature , vol.  328, n o  6129, 1987 30 iul-5 aug., P.  378–379 ( ISSN  0028-0836 , PMID  3112578 , DOI  10.1038 / 328378a0 , citit online , accesat la 31 august 2018 )
  6. SM Hemmingsen , C. Woolford , SM van der Vies și K. Tilly , „  Plante omoloage și proteine ​​bacteriene chaperone oligomeric protein assembly  ”, Nature , vol.  333, nr .  6171,26 mai 1988, p.  330–334 ( ISSN  0028-0836 , PMID  2897629 , DOI  10.1038 / 333330a0 , citit online , accesat la 31 august 2018 )
  7. P. Goloubinoff , JT Christeller , AA Gatenby și GH Lorimer , „  Reconstituirea activă a dimeric ribulozei bifosfat carboxilazei dintr-o stare necolorată depinde de două proteine ​​chaperonine și Mg-ATP  ”, Nature , vol.  342, nr .  6252, 21-28 dec. 1989, p.  884–889 ( ISSN  0028-0836 , PMID  10532860 , DOI  10.1038 / 342884a0 , citit online , accesat la 31 august 2018 )
  8. (în) Sarah Hanzen Katarina Vielfort, Yang Junsheng, Friederike Roger Thomas Nyström și colab. , „  Controlul duratei de viață prin recrutarea dependentă de Redox a chaperonelor către proteinele greșite  ” , Cell ,iunie 2016( DOI  10.1016 / j.cell.2016.05.006 )

Vezi și tu