De proteine de șoc termic sunt în general responsabile pentru prevenirea deteriorării proteinelor ca răspuns la niveluri ridicate de temperatură . Proteinele de șoc termic sunt clasificate în șase familii majore pe baza masei lor moleculare: Hsps mici , Hsp40 , Hsp60 , Hsp70 , Hsp90 și Hsp110 .
Hsp60 mamiferelor a fost raportată pentru prima dată ca o proteină mitocondrială P1. Rolul său în plierea proteinelor a fost demonstrat în 1989 de Franz-Ulrich Hartl și Arthur Horwich care vor primi premiul Albert-Lasker pentru cercetare medicală de bază în 2011 pentru munca lor pe această temă. A fost apoi clonată și secvențiată de Radhey Gupta și colab. Secvența de aminoacizi a arătat o omologie puternică cu GroEL , deja suspectată încă din 1988. Hsp60 se credea inițial că funcționează numai în mitocondrii și că nu a fost găsit niciun echivalent proteic în citoplasma. Descoperirile recente au discreditat această primă abordare și au sugerat că există o diferență notabilă între Hsp60 din mitocondrie și Hsp60 din citoplasmă . O structură similară există în cloroplastul unor plante .
În condiții fiziologice normale, Hsp60 are 60 kgDalton și este compus din oligomeri și monomeri care formează un complex organizat în două inele stivuite. Această structură cu inel dublu formează o cavitate centrală mare în care a avut loc proteina și unde este legată de interacțiuni hidrofobe. Această structură este în general în echilibru cu fiecare dintre componentele sale individuale: monomeri, heptameri și tetradeceameri. Studiile au început să sugereze că, pe lângă locația sa tipică în mitocondrii, Hsp60 poate fi găsit și în citoplasmă în condiții fiziologice normale.