Clathrin (francisation engleză clathrin , după latină clatri „gard“) este o proteină structurală, care constituie anvelopa (sau strat) a unor vezicule (numite vezicule acoperite). Are o triskèle în formă numită triskelions ale cărei ramuri împreună formează o structură poliedrică, în asamblare pentru a forma hexagoni și pentagoni, clathrin va permite invaginarea membranei și formarea veziculelor. Este implicat în procesele de endocitoză .
Clathrin a fost izolată pentru prima dată de Barbara Pearse în 1975. La acea vreme, era o tânără cercetătoare postdoctorală la Laboratorul de Biologie Moleculară din Cambridge , Anglia, și lucra de doi ani la purificarea tubulinei . Pentru cercetările sale, ea folosește celule cerebrale de porc care provin dintr-un abator din apropiere și aceste țesuturi sunt deja moarte de o zi, dar tehnica de purificare utilizată poate funcționa doar pe țesuturile care sunt încă proaspete. Prin urmare, în observațiile sale microscopice electronice, ea nu poate vedea microtubuli, dar este intrigată de structuri circulare care arată ca o felie de roșie. Aceste structuri numite „vezicule mantelate” au fost deja descrise în lucrări științifice și se crede că sunt implicate în endocitoză . Apoi, ea decide să-și reorienteze munca privind purificarea acestor structuri. Apoi arată că veziculele sunt înconjurate de o proteină cu o greutate moleculară de 180k, despre care crede că este probabil un exemplu important al unei clase de proteine implicate în mișcarea membranelor celulare. Ea sugerează să-l numească clathrin .
În 1981, Ernst Ungewickell și Daniel Branton au observat că cuștile din jurul veziculelor se pot disocia reversibil în unități compuse din trei monomeri clatrin și trei lanțuri ușoare. Ele dau numele de triskelion acestor unități.
Trisceliile Clathrin sunt compuse din trei lanțuri grele de aproximativ 190 kDa (1675 reziduuri de aminoacizi) fiecare, legate între ele la capătul C-terminal , fiecare lanț greu fiind strâns legat de un lanț ușor de aproximativ 20 kDa (230 până la 250 de reziduuri de aminoacizi) .
La om, principalul lanț greu, a cărui genă este localizată pe cromozomul 17 , este prezent în toate celulele, în timp ce un alt lanț greu, a cărui genă este localizată pe cromozomul 22 , este produs numai în celulele musculare. Există două forme de lanțuri ușoare, desemnate prin literele a și b .
Celulele eucariotelor sunt în general împărțite în mai multe compartimente celulare. Fiecare compartiment este înconjurat de o membrană , formată din lipide și proteine, care îl izolează și îl protejează de mediul extern. Comunicarea între diferitele compartimente este asigurată, printre altele, de vezicule , care permit transportul moleculelor în citoplasmă . Coloana vertebrală a acestor vezicule este formată din proteine din anvelopă, cum ar fi clatrina. Acest lucru se depolimerizează imediat ce vezicula endocitoză este detașată de membrana plasmatică (prin dinamină ).
Mecanismele de endocitoză dependente de clatrin pot fi deturnate de unii viruși și bacterii; de exemplu, virusul gripal.
Sub acțiunea mai multor proteine adaptoare (în special complexul AP2 ) , clatrin triskele, prezente liber în citosol lângă membrană, se asamblează prin polimerizare pentru a forma o structură poliedrică (ale cărei fețe sunt hexagoni și pentagoni) formând o cușcă care înconjoară vezicula în curs de dezvoltare. (prin invaginare a membranei). Odată ce vezicula este complet formată și detașată de membrană, cușca este dezasamblată în triskele sub acțiunea proteinei ATPase Hsc70, cu asistența proteinei auxilinice . Clatrin triskele sunt astfel libere din nou în citsol și pot interfera cu formarea unei noi vezicule.