Ribonuclează P

Ribonuclează P Descrierea acestei imagini, comentată și mai jos Structura unui
Bacillus stearothermophilus RNase P ( PDB  2A64 )
cu substratul său de ARNt (în verde) Date esentiale
CE nr. CE 3.1.26.5
numar CAS 71427-00-4
Activitatea enzimatică
IUBMB Intrare IUBMB
IntEnz Vizualizare IntEnz
BRENDA Intrarea BRENDA
KEGG Intrare KEGG
MetaCyc Calea metabolică
PRIAM Profil
PDB Structuri
MERGE AmiGO / EGO

Ribonucleaza P sau RNaza P este o endoribonucleazică prezentă în toate celulele vii și a cărei funcție este maturarea ARN de transfer (ARNt). Ribonuclează P scindează precursorii ARNt de pe partea 5 'eliberând extensia 5' (lider 5 ') și ARNt s-a maturizat în 5' (monofosfat în 5 'de ARNt maturi).

În funcție de specie, activitatea RNazei P poate fi produsă de o proteină (este apoi o enzimă ) sau de o ribonucleoproteină (este apoi o ribozimă ).

Bacterii

La bacterii , activitatea RNazei P este produsă de o ribonucleoproteină. Această enzimă constă dintr-un ARN catalitic, un ribozim (ARN M1) și o subunitate proteică (proteina C5). Sidney Altman a fost cel care a caracterizat caracterul ribozimic al acestei enzime, care i-a adus premiul Nobel pentru chimie în 1989.

Archaea

În archaea , activitatea RNase P este produsă de o ribonucleoproteină compusă dintr-un ARN catalitic și 4-5 subunități proteice. Unele specii Archee folosesc un mini-ribozim, redus la porțiunea sa catalitică pentru a produce activitate RNase P. O excepție notabilă de la utilizarea RNase P în lumea vie este archea Nanoarchaeum equitans ale cărei ARNt sunt transcrise direct în formă matură în 5 '.

În eucariote , activitatea RNazei P este produsă fie de ribonucleoproteine, fie de proteine.

Drojdie

În drojdie ( Saccharomyces cerevisiae ), o ribonucleoproteină compusă dintr-un ARN catalitic (RPR1) și 9-10 subunități proteice (Pop1p, Pop3p, Pop4p, Pop5p, Pop6p, Pop7p și Pop8p, Rpp1p și Rpr2p) se găsește în nucleu în timp ce tip ribonucleoproteinic bacterian este responsabil pentru activitatea in mitocondrie , gena care codifică ARN (Rpm1r) fiind prezente pe genomul mitocondrial (rnpB / RPM1) și subunitatea de proteină fiind codificate în genomul nuclear și importate în organelle (Rpm2p). Cu toate acestea, pentru majoritatea ciupercilor , nicio genă care codifică ARN-ul catalitic al unei RNase P bacteriene nu este prezentă pe genomul mitocondrial și tipul de RNază P care desfășoară activitatea în acest organet rămâne necunoscut.

Amibă

În amoeba Dictyostelium discoideum , o ribonucleoproteină compusă dintr-un ARN catalitic și cel puțin 7 subunități proteice (Pop1, DRpp30, DRpp40, DRpp29, DRpp25, DRpp20, DRpp14) este responsabilă pentru activitatea RNase P din miez. Tipul de RNază P responsabil pentru activitatea în mitocondrii este necunoscut. Genomul acestei amoeba conține 18 ARNt, dar nu are o genă care codifică ARN-ul catalitic al unei RNase P. bacteriene.

Animale

La animale ( metazoa , de exemplu homo sapiens ), o ribonucleoproteină compusă dintr-un ARN catalitic (numit H1) și în jur de zece subunități proteice (hPop1, hPop5, Rpp40, Rpp38, Rpp30, Rpp29, Rpp25, Rpp21, Rpp20 și Rpp14) este responsabilă de Activitatea RNase P în nucleu. În mitocondriile animale, un complex proteic (MRPP1, MRRP2, MRPP3 = PRORP) este responsabil pentru activitatea RNase P. Aceste proteine ​​sunt toate codificate în genomul nuclear și transferate în mitocondrii folosind o peptidă de tranzit. Proteina PRORP conține un domeniu metalonuclează și această subunitate este, fără îndoială, responsabilă pentru activitatea catalitică.

Plantele

La plantele terestre ( embriofite , de exemplu Arabidopsis thaliana ), activitatea RNase P este prezentă în trei compartimente diferite: nucleul, mitocondriile și plastidele. RNase P de tip PRORP au fost localizate în fiecare dintre aceste compartimente. AtPRORP1 este localizat în mitocondrii și plastide, în timp ce AtPRORP2 și AtPRORP3 sunt localizate în nucleu. Aceste enzime sunt codificate în genomul nuclear (3 gene în general în plante) și transferate în diferitele compartimente în care are loc expresia genelor prin intermediul peptidelor de tranzit sau al unui semnal de localizare nucleară. PRORP-urile vegetale pot funcționa singure in vitro, spre deosebire de PRORP-urile animale (complex de 3 proteine, inclusiv PRORP). PRORP1, PRORP2 și PRORP3 au activitate RNase P în plantă și par a fi singurele enzime responsabile de procesarea ARNt în plante. Prin urmare, plantelor superioare le-ar lipsi enzima ancestrală, ribonucleoproteina, iar funcția RNase P ar fi realizată doar de proteinele PRORP.

Referințe

  1. (în) Alexei V. Kazantsev, Angelika A. Krivenko, Daniel J. Harrington, Stephen R. Holbrook și Paul D. Adams , „  Structura cristalină a ARN ribonucleazei bacteriene  ” , Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States al Americii , vol.  102, nr .  38, 20 septembrie 2005, p.  13392-13397 ( PMID  16157868 , PMCID  1224664 , DOI  10.1073 / pnas.0506662102 , citiți online )
  2. (în) Robertson HD S. Altman, JD Smith, "  Purificarea și proprietățile unei ribonucleaze specifice Escherichia coli care clivează are precursor al acidului ribonucleic de transfer de tirozină.  » , J. Biol. Chem. , vol.  247,1972, p.  5243-5251 ( PMID  4560501 )
  3. (în) Warrior Takada C., K. Gardiner, T. Marsh, N. Pace, S. Altman, "  Porțiunea ARN a ribonuclează P este subunitatea catalitică a enzimei.  ” , Cell , vol.  35,1983, p.  849-857 ( PMID  6197186 )
  4. (în) Kouzuma Y., domnul Mizoguchi, H. Takagi, H. Fukuhara, domnul Tsukamoto, T. Numata, M. Kimura, „  Reconstrucția ribonucleazei P din cuptorul cu ARN arhaeal și componente proteice.  ” , Comunicări de cercetare biochimică și biofizică , vol.  306,2003, p.  666-673 ( PMID  12810070 )
  5. (în) Lai LB PP Chan, Cozen AE, DL Bernick, Brown JW, V. Gopalan, Lowe TM, „  Discovery of a minimum form of RNase P in Pyrobaculum.  ” , Proc Natl Acad Sci SUA , vol.  107,2010, p.  22493-8 ( PMID  21135215 )
  6. (în) Randau L., I. Schroeder, D. Söll, "  Viața fără RNase P  " , Natura , vol.  453,2008, p.  120-123 ( PMID  18451863 )
  7. (în) Lee JY, Rohlman EC Molony LA, Engelke CD, "  Caracterizarea RPR1, o genă esențială care codifică componenta ARN a Saccharomyces cerevisiae nuclear RNase P  " , Mol. Celula. Biol. , vol.  11,1991, p.  721-30 ( PMID  1990278 )
  8. (în) Chamberlain JR, Lee Y., Lane WS, Engelke CD, „  Purificarea și caracterizarea subunității complexului de holoenzimă RNase P nucleară dezvăluie o suprapunere extinsă cu RNase MRP.  ” , Genes Dev. , vol.  12,1998, p.  1678-90 ( PMID  9620854 )
  9. (in) Morales MJ, CA Wise, J. Hollingsworth, NC Martin, „  Caracterizarea drojdiei RNase P mitocondriale: o subunitate ARN intactă nu este esențială pentru activitatea in vitro.  ” , Acizi nucleici Res. , vol.  17,1989, p.  6865-81 ( PMID  2476723 )
  10. (în) Dang YL, NC Martin, „  RNază mitocondrială P Drojdie Secvența genei și demonstrații RPM2 icts Acest produs este o subunitate proteică a enzimei.  » , J. Biol. Chem. , vol.  268,1993, p.  19791-6 ( PMID  8366116 )
  11. (în) Mark SM JK Harris, Kelley ST, JW Brown, Dawson SC, EC Roberts, NR Pace, „  Implicații structurale ale diversității în ARN-ul RNase P eucarial nou.  » , ARN , vol.  11,2005, p.  739-51 ( PMID  15811915 )
  12. (ro) Vourekas A., D. Kalavrizioti, Zarkadis IK, Spyroulias GA, Stathopoulos C., Drainas D., "  Un omolog de 40,7 kDa RPP30 / RPP1 este o subunitate proteică a holoenzimei Dictyostelium discoideum RNase P.  » , Biochimie , vol.  89,2007, p.  301-10 ( PMID  17207566 )
  13. (în) Ogawa S., R. Yoshino, Angata K., M. Iwamoto, Mr. Pi, Kuroe K., K. Matsuo, T. Morio, Urushihara H. Yanagisawa, K., Y. Tanaka, „  The ADN mitocondrial al Dictyosteliumdiscoideum: secvență completă, conținut de gene și organizarea genomului.  » , Mol. Gen. Mătură. , vol.  263,2000, p.  514-9 ( PMID  10821186 )
  14. (în) Bartkiewicz M., H. Gold, S. Altman, „  Identificarea și caracterizarea unei molecule de ARN care s-a copurificat cu activitatea RNazei P din celulele HeLa.  ” , Genes Dev. , vol.  3,1989, p.  488-99 ( PMID  2470644 )
  15. (în) Jarrous N., "  Ribonuclează umană P: subunități, funcție și localizare intranucleară.  » , ARN , vol.  8,2002, p.  1-7 ( PMID  11871657 )
  16. (în) Holzmann J. Frank P. Löffler E. Bennett KL C. Gerner, Rossmanith W., "  RNase P fără ARN: identificarea și reconstituirea funcțională a enzimei umane de procesare a ARNt mitocondrial.  ” , Cell , vol.  135,2008, p.  462-74 ( PMID  18984158 )
  17. (în) Gobert A., B. Gutmann, A. Taschner, Gössringer M., J. Holzmann, RK Hartmann, Rossmanith W. Giegé P., "  A single protein Arabidopsis organellar HAS RNase Pactivity.  » , Nat. Struct. Mol. Biol. , vol.  17,2010, p.  740-4 ( PMID  20473316 )
  18. (în) Gutmann B., A. Gobert, Giegé P., "  Activitatea RNase P a proteinelor purtătoare PRORP în ambele organite și nucleul din Arabidopsis.  ” , Genes Dev. ,2012( PMID  22549728 )

Vezi și tu