O reacție enzimatică este o reacție chimică sau biochimică catalizată de o enzimă . În organismele bacteriene, fungice, animale și vegetale, procesele enzimatice sunt mecanisme catalitice esențiale în multe procese biochimice esențiale sau vitale (de exemplu, la animale: hidroliza aproape instantanee a neurotransmițătorului acetilcolină de către enzima acetilcolinesterază . Biologia cuantică a demonstrat recent că eficiența și rapiditatea a proceselor enzimatice (ca în cazurile de olfacție și magnetodetecție ) se explică parțial prin utilizarea efectelor cuantice ( efectul tunel în acest caz) de către Alive .
O reacție enzimatică are loc în două etape:
S-a presupus mai întâi că legarea substratului (lor) a fost mai mult sau mai puțin specifică în funcție de enzimă; recunoașterea dintre substrat și enzimă având loc pur și simplu conform conformației și compoziției chimice a substratului. Pauling a inventat expresia „teorie îmbunătățită a stării de tranziție” , cuvântul „îmbunătățit” care descrie natura preferențială a legăturii dintre enzimă și substrat, o legătură care poate fi imitată sau substituită doar cu dificultate.
Cu toate acestea, această explicație se confruntă cu eficiența remarcabilă (viteza foarte mare) a tranziției enzimatice (experimental, viteza de reacție a moleculelor în soluție într-un mediu enzimatic a fost de până la 1025 de ori mai mare decât dacă moleculele au reacționat conform mecanismelor convenționale. Recunoscute în chimia, mecanica clasică sau orice teorie clasică a stărilor de tranziție și unele enzime sunt active la temperaturi ambiante sau scăzute, uimitoare din punct de vedere al fizicii clasice.
Încă din 1966, DeVault & Chance a descoperit că în enzime are loc un efect de tunelare .
În Chromatium vinsosum , o cianobacterie (bacterie fotosintetică), oxidarea indusă de acțiunea luminii asupra citocromului inițiază transferul de electroni din citocrom (donator) către bacterioclorofila cunoscută sub numele de BChl (acceptor) Acest transfer ar fi ușor de explicat dacă moleculele „donator” și „acceptor” s-ar afla în imediata apropiere (în zona forțelor Van der Waals ), dar în realitate, în modelul chimiei clasice, transferul electronilor din citocrom la nivelul BChl este prevenit de o barieră izolatoare. Cu toate acestea, se știe că oxidarea la temperaturi ridicate depinde de temperatură; ratele sunt mai rapide la temperaturi mai ridicate, ceea ce se explică prin faptul că există o barieră de activare de depășit, cu toate acestea, în cazul enzimelor, la temperaturi scăzute (4-100 K) temperatura nu mai joacă niciun rol și reacția continuă fără energia cinetică „necesară” pentru a depăși bariera de activare TST.
Am arătat apoi prin indicii și apoi prin dovezi că acest lucru se poate face doar printr-un tunel cuantic . În anii 1970 , putem observa în special izotopii hidrogenului pentru a confirma că tunelurile cuantice funcționează în reacții enzimatice.
În cazul cianobacteriilor menționate mai sus, această „ tunelare cuantică ” permite bacteriilor să activeze și să îmbunătățească o viteză de reacție catalitică la cel mai mic cost energetic și foarte rapid. Lumina care lovește citocromul activează un tunel de electroni. În 1986 , un fenomen similar a fost observat la Rhodopseudomonas sphaeroides . Observații similare vor fi făcute apoi în reacțiile enzimatice ale mamiferelor.
Activitatea enzimatică exprimă cantitatea de substrat catalizată pe unitate de timp datorită unei cuantume definite de enzimă.
Unitatea de activitate enzimatică U exprimată în µmol / min sau în kat (mol / s).
Există unități nestandardizate, de fapt nu este posibil să se definească un mol de amidon sau de glicozaminoglican , de exemplu se utilizează mg / min.