Un filament de actină , sau microfilament , este un homopolimer al actinei , o proteină de 42 kDa ( unitate de masă atomică ). Este un component esențial al citoscheletului celulelor eucariote, precum și al fibrelor musculare . Actina reprezintă astfel aproximativ 10% din proteina totală a unei celule animale tipice, jumătate fiind asamblată în filamente de actină, în timp ce cealaltă jumătate este liberă în citosol sub formă de monomeri de actină. Actina sub formă de filamente este uneori numită F-actină (fibrilară), în timp ce forma monomerică se numește G-actină (globulară).
Un filament de actină rezultă din polimerizarea mai multor unități de actină globulare cu o rotație de 167 ° și care interacționează prin intermediul subunității lor mari (subunitățile mici îndreptate spre exterior din filament dau impresia a două filamente înconjurate una de cealaltă). Un filament are un diametru de aproximativ 7 nm și o lungime de persistență de aproximativ 17 μm , de ordinul mărimii diametrului celulelor.
Fiecare filament este polarizat deoarece toate moleculele de actină globulară „indică” în aceeași direcție, către un capăt numit (-), celălalt capăt fiind numit (+). La această polaritate structurală se adaugă o polaritate de polimerizare. (Vezi mai jos).
G-actina globulară polimerizează în F-actină (filament de actină).
Polimerizarea începe cu o fază de nucleație, în care se formează în principal trimeri. Monomerii se asamblează apoi într-o dublă helix, care, prin urmare, nu are un centru de simetrie. La un capăt, notat (+) sau ghimpat sau capăt periat, constantele cinetice sunt în ordinea mărimii de 10 ori mai mari decât cele ale celuilalt capăt, notate (-) sau capăt ascuțit. În plus, monomerii asociați cu ATP (ATP-actină), prezenți în majoritate în celulele vii, au o tendință mai mare de polimerizare decât cei asociați cu ADP (ADP-actină).
Actina asociată cu un filament tinde să-și hidrolizeze ATP-ul. Această proprietate este, împreună cu polaritatea filamentului, la originea așa-numitului fenomen de „ bandă de alergare ” . Într-adevăr, capătul (+) va tinde să capteze marea majoritate a ATP-actinei, promovând în consecință polimerizarea la acest scop. Pe de altă parte, capătul (-) fiind mai puțin activ, actina filamentului care este aproape de el a petrecut mai mult timp sub formă filamentară și este în principal sub formă de ADP-actină. Prin urmare, la capătul (-) echilibrul este deplasat spre depolimerizare.
Aceste două schimbări de echilibru concomitente fac ca lanțul să crească continuu pe partea (+) și să scadă pe partea (-). Dacă păstrăm un monomer central fix, prin urmare, întregul lanț pare să se miște. Aprovizionarea cu energie necesară pentru menținerea acestei stări în afara echilibrului are loc în mediul lichid înconjurător, unde ADP-actina este regenerată în ATP-actină. Termenul "bandă transportoare" sugerează că monomerii care părăsesc capătul (-) se întorc să se atașeze la capătul (+) după ce au trecut prin soluție. Cu toate acestea, nicio masă nu este transportată macroscopic. Acest proces permite realizarea unui motor molecular care permite anumite celule să se deplaseze cu ajutorul unui lamelipod . De asemenea, se află la originea mișcării bacteriei Listeria . Cu toate acestea, sunt necesare alte câteva proteine și actina singură nu poate transforma energia chimică a hidrolizei ATP în lucru.
Actina proteine asociate (sau AAP) sunt cheia celulei de control al stocului actinei. Acestea fac posibilă reglarea polimerizării și organizarea spațială a filamentelor. La rândul lor, acestea sunt controlate de proteine reglatoare care se încadrează în rețeaua complexă care interacționează cu întreaga celulă.
Aceste proteine fac posibilă inițierea polimerizării. Există mai multe tipuri, cu diferite moduri de acțiune.
Aceste proteine sunt utilizate pentru a regla cantitatea de G actină prezentă în citoplasmă.
Se leagă de capătul ghimpat al unui filament de actină pentru a preveni polimerizarea (adăugarea de actină G) și, prin urmare, pentru a opri creșterea filamentului. De asemenea, se pot lega de capătul ascuțit pentru a opri depolimerizarea sau a permite formarea unui nucleu (inițierea polimerizării).
Aceste proteine fac posibilă scindarea filamentelor de actină:
Filamentele de actină sunt organizate în moduri foarte diferite în funcție de funcțiile lor biologice. Iată câteva exemple de structuri observate și principalele lor proprietăți: grinzi, cabluri de tensiune, rețele, comete.
Anumite toxine naturale au efecte asupra microfilamentelor de actină.