Biochimie este studiul reacțiilor chimice care au loc în lucrurile vii , în special în celule . Complexitatea proceselor chimice biologice este controlată prin semnalizarea celulară și prin transferuri de energie în timpul metabolismului . Timp de o jumătate de secol, biochimia a reușit să țină seama de un număr considerabil de procese biologice, până la punctul în care practic toate domeniile biologiei, de la botanică la medicină , sunt implicate astăzi în cercetare.biotehnologie . Obiectivul principal al biochimiei de astăzi este de a înțelege, prin integrarea datelor obținute la nivel molecular, cum biomoleculele și interacțiunile lor generează structurile și procesele biologice observate în celule, deschizând calea pentru înțelegerea organismelor în ansamblul lor. În acest context, chimia supramoleculară este interesată de complexele moleculare, cum ar fi organele , care constituie un nivel de organizare a materiei vii intermediar între molecule și celule.
Biochimia este interesată în special de structurile, funcțiile și interacțiunile macromoleculelor biologice, cum ar fi carbohidrații , lipidele , proteinele și acizii nucleici , care constituie structuri celulare și îndeplinesc numeroase funcții biologice. Chimia celulelor depinde, de asemenea, de molecule și ioni mai mici . Acesta din urmă poate fi anorganic , de exemplu ionul de hidroniu H 3 O +, Hidroxil OH - sau din metal cationi , sau organice , cum ar fi aminoacizii care constituie proteine. Aceste specii chimice sunt în esență alcătuite din hidrogen , carbon , oxigen și azot ; lipidele și acizii nucleici conțin suplimentar fosfor , în timp ce proteinele conțin sulf și ioni, iar unii cofactori constau din sau includ oligoelemente precum fierul , cobaltul , cuprul , zincul , molibdenul , iodul , bromul și seleniul .
Rezultatele biochimiei găsesc aplicații în multe domenii, cum ar fi medicina , dietetica sau chiar agricultura ; în medicină, biochimiștii studiază cauzele bolilor și tratamentele care le pot vindeca; a nutriționiștilor folosi rezultatele din biochimie pentru a proiecta diete sanatoase in timp ce intelegerea mecanismelor biochimice pentru înțelegerea efectelor penuriei de alimente ; aplicat agronomiei , biochimia permite proiectarea îngrășămintelor adaptate diferitelor tipuri de culturi și soluri și pentru a optimiza randamentele culturilor, stocarea culturilor și eliminarea paraziților .
Suntem gata să Carl Neuberg introducerea acestui termen în anul 1903 de la rădăcini grecești, dar acest termen care circulă deja în Europa de la sfârșitul XIX - lea secol . Alături de biologia moleculară și biologia celulară , biochimia este una dintre disciplinele care studiază funcționarea ființelor vii. El însuși acoperă mai multe ramuri, cum ar fi bioenergetica , care studiază transferul de energie chimică în ființele vii, enzimologia , care studiază enzimele și reacțiile pe care le catalizează , sau biologia structurală , care este interesată de relațiile dintre funcțiile biochimice ale moleculelor și structură tridimensională.
Aproximativ 25 din cele 92 de elemente chimice naturale din tabelul periodic sunt necesare pentru diferite forme de viață. Elementele prezente în urme în mediul natural nu sunt, în general, utilizate de ființele vii, cu excepția notabilă a iodului și seleniului , în timp ce anumite elemente abundente precum aluminiu sau titan nu sunt utilizate pentru viață. Majoritatea organismelor folosesc aceleași elemente chimice, dar există unele diferențe între plante și animale . De exemplu, unele alge oceanice folosesc brom în timp ce plantele terestre și animalele par să nu aibă nevoie de el. Toate animalele au nevoie de sodiu , dar unele plante lipsesc de el. În schimb, plantele au nevoie de bor și siliciu pentru a prospera, în timp ce animalele nu par să le folosească.
Masa corpului uman este formată din aproximativ 65% oxigen și 98,5% din doar șase elemente chimice: pe lângă oxigen, este aproximativ 18% carbon , 10% hidrogen , 3% azot. , 1,4% calciu și 1,1% fosfor . Există, de asemenea, cantități mai mici de potasiu , sulf , sodiu , clor , magneziu , fier , fluor , zinc , siliciu și o duzină de alte elemente, nu toate fiind necesare pentru viață.
Cele patru clase principale de molecule biochimice, numite și biomolecule , sunt carbohidrații , grăsimile , proteinele și acizii nucleici . Multe macromolecule biochimice sunt polimeri , alcătuite din ansamblul unităților mai mici numite monomeri ; acești monomeri sunt molecule mici care pot fi eliberate din biopolimer prin hidroliză . Mai multe dintre aceste biomolecule sunt capabile să formeze complexe moleculare mari care îndeplinesc adesea funcții biochimice esențiale pentru viața celulei .
De Carbohidrații sunt formate din monomeri numite monozaharide . Glucoza , fructoza și galactoza sunt monozaharide. Acestea sunt clasificate în funcție de numărul atomilor lor de carbon: triozele C 3, C 4 tetroses, C 5 pentoze, hexoze în C 6, heptozează în C 7, cele mai frecvente fiind pentozele și hexozele.
Din punct de vedere chimic , se disting, pe de o parte, aldozele , care sunt compuse dintr-un lanț de alcooli secundari având la un capăt o grupare aldehidă și, pe de altă parte, cetozele , care au o funcție cetonică . lanț, ceilalți atomi de carbon fiind purtători ai unei funcții alcoolice primare sau secundare în funcție de poziție.
Mediile sisteme de operare joacă un rol important în metabolismul energetic al celulei, dar , de asemenea , în biosinteza a acizilor nucleici , cerebrozide și glicoproteine . De asemenea, pot interveni în anumite mecanisme de detoxifiere , de exemplu prin glicuroconjugare .
Două monozaharide pot fi unite printr-o legătură glicozidică pentru a forma o dizaharidă : zaharoza este o dizaharidă constând dintr-un reziduu de glucoză un reziduu de fructoză legat printr-o legătură glicozidică (1 → 2); lactoza este un alt format dintr - un reziduu de lactoză și glucoză rest legat printr - o legătură β glicozidice (1 → 4). Dincolo de două reziduuri, vorbim despre oligozaharide până la zece reziduuri și polizaharide dincolo: sunt biopolimeri alcătuiti din mai multe reziduuri osidice de ose care intervin în stocarea energiei ( amidon , glicogen ) și în rigiditatea anumitor organisme ( celuloză , chitină ) .
In bacterii , hidrați de carbon constituie, în funcție de caz, cea mai mare parte peptidoglicanului sau a lipopolysaccharide a peretelui bacterian . Acestea sunt responsabile de reacțiile imune ale corpului expuse acestor bacterii. De asemenea, sunt factori determinanți antigenici importanți sau epitopi pe suprafața celulelor eucariote . Ele determină grupele de sânge și sunt o parte importantă a complexului major de histocompatibilitate sau MHC.
Câteva exemple de carbohidrați:
Cele Lipidele din grecescul „ lipos “ ( „grăsime“), sunt o clasă destul de eterogenă de molecule. Sunt grupate sub acest nume molecule având un caracter hidrofob marcat, adică foarte puțin solubile în apă, dar solubile în majoritatea solvenților organici, cum ar fi cloroformul , de exemplu. De asemenea, găsim lipide în ceară pentru lumânări, grăsimi animale, ulei de măsline și practic toate grăsimile. Biochimia a completat această definiție arătând că lipidele au căi sintetice comune. Cu toate acestea, nu există încă o singură definiție a lipidelor recunoscută de întreaga comunitate științifică. Acest lucru se datorează probabil faptului că lipidele formează un set de molecule cu structuri și funcții extrem de variate în lumea vie.
Din punct de vedere metabolic, lipidele constituie rezerve de energie. Zaharurile sunt, de exemplu, transformate în lipide și stocate în celule adipoase dacă sunt consumate mai mult decât folosite.
Lipidele, în special fosfolipidele , constituie componenta majoră a membranelor celulare . Ele definesc o separare între mediul intracelular și mediul extracelular. Caracterul lor hidrofob face imposibilă trecerea moleculelor polare sau încărcate, cum ar fi apa și ionii, deoarece formează grupuri foarte compacte rezultate din legături covalente slabe numite interacțiune hidrofobă. Singurele căi posibile sunt proteinele de membrană unde, de exemplu, ionii intră și ies din celulă prin canale ionice .
Mai mulți hormoni sunt lipide, derivate în general din colesterol ( progesteron , testosteron etc.), ceea ce face posibil să acționeze ca un filtru pentru pătrunderea celulelor. De vitamine solubile pot fi , de asemenea , clasificate ca lipide.
Spre deosebire de acizii nucleici sau proteinele , lipidele nu sunt macromolecule formate dintr-o succesiune de unități bazice.
Structura și clasificareaLipidele pot fi clasificate în funcție de structura scheletului lor de carbon (lanț, atomi de carbon ciclici, prezența nesaturărilor etc.):
Fosfolipide: lipide care constituie membrana celulară care permite trecerea anumitor minerale;
Din motive practice și istorice, acilglicerolii și fosfogliceridele sunt adesea considerate a fi două categorii diferite, la fel cum fosfogliceridele și fosfosfingolipidele pot fi grupate împreună ca fosfolipide.
Ceramidă .
Saccharolipid precursor al lipopolizaharide .
Proteina (din greacă Protos , mai întâi) sunt polimeri compuse dintr - o combinație de aproximativ 20 de aminoacizi . Majoritatea proteinelor sunt formate din unirea a peste 100 de aminoacizi (reziduuri) legați între ei prin legături peptidice . Pentru un număr mai mic de reziduuri, vorbim de peptide (< 50 reziduuri ) și polipeptide (≥ 50 reziduuri ).
AminoaciziCei Aminoacizii ( „amin“ greacă ammôniakos , amoniac) sunt azot care conțin compuși organici având o formulă generală de tipul:
Atomul central de carbon C α ( carbon alfa ) este conectat la o grupare amină (NH 2 -), o grupare carboxil acidă (-COOH) și un lanț lateral R care variază de la un aminoacid la altul. Lanțurile laterale (R) pot avea proprietăți diferite, unele sunt hidrofile , altele hidrofobe . Unele, în soluție apoasă , ionizează pozitiv ( bazic ), iar altele negativ ( acid ) sau rămân neutre. La mamiferele posedă enzimele necesare pentru sinteza alanină , asparagina , aspartat , cisteina , glutamat , glutamină , glicina , prolina , serina și tirozină . În ceea ce privește arginina și histidina , acestea sunt produse, dar în cantitate insuficientă, în special pentru persoanele tinere. În schimb, izoleucina , leucina , lizina , metionina , fenilalanina , treonina , triptofanul și valina nu pot fi produse de corpul nostru. Pentru a evita orice deficiență, acestea trebuie furnizate în mod regulat de alimente în proporțiile potrivite: aceștia sunt aminoacizii esențiali .
Structura proteinelorCei Aminoacizii pot lega unul de altul printr - o legătură peptidică în timpul biosintezei proteinelor în ribozomi . Legătura peptidică este stabilită între carboxil (COOH) a unui aminoacid și amina gruparea (NH 2) celălalt :
reacția produce o di peptidă :
În celulă , această reacție este catalizată de peptidiltransferază , necesită hidroliza ATP (sursă de energie) și prezența ionilor de magneziu . Pentru fiecare legătură formată se formează o moleculă de apă .
Secvența de aminoacizi a unei proteine ( dispunerea și ordinea reziduurilor) formează structura primară . De exemplu, pentru a construi o peptidă de 10 reziduuri folosind colecția de 20 de aminoacizi , unul are 20 10 . În soluție apoasă , radicalii au proprietăți chimice diferite. Unii radicali pot forma legături chimice mai mult sau mai puțin puternice cu alți radicali din același lanț peptidic . Unii se resping reciproc, iar alții se reunesc și formează legături chimice. Prin urmare, lanțul de aminoacizi va avea tendința să se plieze pe sine pentru a adopta o structură tridimensională precisă. Iar acesta din urmă depinde mai ales de succesiunea aminoacizilor care formează lanțul. De fapt, patru tipuri principale de interacțiuni sunt implicate în plierea lanțului peptidic:
Aceste primele patru tipuri de interacțiuni sunt considerate slabe (totuși puternice când sunt multe).
Astfel, anumite părți ale lanțului peptidic adoptă o structură regulată numită structură secundară. Recunoaștem, în funcție de unghiurile de torsiune ale conexiunilor, trei tipuri principale:
Forma finală a lanțului peptidic, adică structura tridimensională pe care o adoptă lanțul de aminoacizi, constituie structura terțiară a proteinei (vezi figura mioglobinei în 3D ).
Anumite proteine, mai complexe, rezultă din asamblarea diferitelor lanțuri ( monomeri ) care constituie structura cuaternară a proteinei. De exemplu, hemoglobina se formează din asocierea a patru lanțuri peptidice.
Structura proteinei poate fi denaturată de mai mulți factori, inclusiv temperatura , pH-uri extreme și puterea ionică crescută în mediu sau prin denaturarea agenților chimici ( 2-mercaptoetanol ). Denaturarea structurii 3D a unei proteine are ca rezultat pierderea funcției sale. Vorbim despre o „relație structură-funcție”.
FuncțiiDe proteine efectua mai multe funcții în cadrul celulei și a corpului, care sunt esența vieții. Iată o listă neexhaustivă cu câteva exemple:
Imunoglobulina G (anticorp).
Insulină (hormon).
Hemoglobina (proteina respiratorie).
Triose-fosfat izomerază (enzimă).
Rodopsina (receptor).
G actină , monomerică.
F actină , polimer (proteină suport / proteină motorie).
Colagen (proteină de sprijin).
Pentru un total de aproximativ 20.000 până la 25.000 de gene ( genom ), se poate produce un milion de proteine diferite în celulele umane ( proteom ) . Numărul de proteine produse de creierul uman, al cărui rol este esențial pentru funcționarea sa, este estimat la aproximativ 12.000 .
De Acizii nucleici au fost izolați inițial de la celula nuclee eucariotă (din latină nucleu , nucleu). Sunt macromolecule cu subunități numite nucleotide . Putem distinge două tipuri principale: acizi dezoxiribonucleici ( ADN ) și acizi ribonucleici ( ARN ). ADN-ul este purtătorul universal al informațiilor genetice (cu excepția anumitor viruși ). Datorită celor două funcții catalitice , această moleculă asigură transmiterea și exprimarea informațiilor pe care le conține:
Nucleotid , unitatea de bază a acizilor nucleici , are trei componente: acid fosforic , o pentoză și o bază nucleic :
În ADN-ul dublu catenar, bazele nucleice ale celor două catene se împerechează conform regulii complementarității : A asociat cu T, C asociat cu G. Această asociere este menținută datorită legăturilor de hidrogen și, prin urmare, poate fi afectată de căldură (denaturare termică) . Prin convenție, secvența unui acid nucleic este orientată în direcția capătului 5 '(având o grupare fosfat ) spre capătul 3' care are un OH liber. Astfel, în ADN bicatenar (bicatenar), cele două catene sunt dispuse în două direcții opuse. Capetele 5 'și 3' ale unuia dintre fire corespund capetelor 3 'și 5' ale firului paralel complementar ( anti-paralel ). În spațiu, cele două lanțuri prezintă o configurație elicoidală. Se învârt în jurul unei axe imaginare pentru a forma o dublă spirală cu rotație dreaptă (în formele AD și A și B ) sau, mai excepțional, cu rotație stângă (în forma Z a ADN).
Informații geneticeÎn mod convențional, se consideră că gena este o regiune a unui fir de ADN a cărui secvență codifică informațiile necesare pentru sinteza unei proteine . Trei tipuri diferite de ADN alcătuiesc genomul (toate genele unui individ sau ale unei specii ):
Genomului uman conține aproximativ trei miliarde de perechi de baze , reprezentând aproape 30.000 de gene (de fapt, în estimările recente indică faptul că între 20 000 și 25 000 de gene). Cu toate acestea, nu pare să existe o relație sistematică între numărul de perechi de baze per genom și gradul de complexitate al unui organism. Astfel, anumite plante și organisme amfibiene au un genom cu peste 100 de miliarde de perechi de nucleotide , care este de 30 de ori mai mare decât un genom uman . Într-adevăr, genomul celulelor eucariote pare să conțină un exces mare de ADN. La mamifere , mai puțin de 10% din genom ar fi util pentru exprimarea proteinelor sau pentru reglarea acestei expresii.
Secvența completă a genei umane HSMG03 care codifică exonul 3 al mioglobinei (dimensiune: 1,2 kb ), 3 miliarde din aceste 4 litere formează genomul speciei umane ( Homo sapiens ). |
---|
Origine 1 GGTCCTGGAA TAAAGAGAAG GTAGGAGGAC AACTGACTCC CATCTGGCCC CTGGCTTGTC 61 CCACCCTGGT GACCATTTTC TCTCCTCACC CTCCCTGCAG TTCATCTCGG AATGCATCAT 121 CCAGGTTCTG CAGAGCAAGC ATCCCGGGGA CTTTGGTGCT GATGCCCAGG GGGCCATGAA 181 CAAGGCCCTG GAGCTGTTCC GGAAGGACAT GGCCTCCAAC TACAAGGAGC TGGGCTTCCA 241 GGGCTAGGCC CCTGCCGCTC CCACCCCCAC CCATCTGGGC CCCGGGTTCA AGAGAGAGCG 301 GGGTCTGATC TCGTGTAGCC ATATAGAGTT TGCTTCTGAG TGTCTGCTTT GTTTAGTAGA 361 GGTGGGCAGG AGGAGCTGAG GGGCTGGGGC TGGGGTGTTG AAGTTGGCTT TGCATGCCCA 421 GCGATGCGCC TCCCTGTGGG ATGTCATCAC CCTGGGAACC GGGAGTGCCC TTGGCTCACT 481 GTGTTCTGCA TGGTTTGGAT CTGAATTAAT TGTCCTTTCT TCTAAATCCC AACCGAACTT 541 CTTCCAACCT CCAAACTGGC TGTAACCCCA AATCCAAGCC ATTAACTACA CCTGACAGTA 601 GCAATTGTCT GATTAATCAC TGGCCCCTTG AAGACAGCAG AATGTCCCTT TGCAATGAGG 661 AGGAGATCTG GGCTGGGCGG GCCAGCTGGG GAAGCATTTG ACTATCTGGA ACTTGTGTGT 721 GCCTCCTCAG GTATGGCAGT GACTCACCTG GTTTTAATAA AACAACCTGC AACATCTCAG 781 TTTCTGCCTG GCATTTTTCA TCTCCTAGAG TAAATGATGC CCCCACCAGC ACCAGCATCA 841 AGGAAGAAAT GGGAGGAAGG CAGACCCTGG GCTTGTGTGT GCAGAGAGCC TCAGGAAAGA 901 GGAGAAGGGG AGGAGGAAAG GCAGGAGGGT GAGAGGGACA GGAGCCCACC CTCCCTGGGC 961 CACCGCTCAG AGGCAGGCCC AGTGCAGGGC ATGGGGAAAT GGAAGGGACA GGCTTGGCCC 1021 CAGCCTTGGG AGCACCTTCT CTTCGGGGGA GGTGGGAGGC AGCGAACAGA CCTCTGCAAT 1081 ACGAGGAGAG AGTGACAGGT GCGCCAGGCT GTGGGAACCC AGAGGAGAGG GGAAGCCATC 1141 ATCATCATGG CTGCAATACC TTCAGTAACG TGGGAAGGTC ACCCTGCTAG TAAGTGGCAG 1201 AGCTGGGACT CAAACTATGG CCTGGA (după Weller și colab. , 1984. EMBO J. 3 (2); 439-446) |
Dimensiunea genelor poate varia de la câteva sute la câteva zeci de mii de nucleotide . Cu toate acestea, chiar și cele mai lungi gene folosesc doar o porțiune mică din secvența lor pentru a codifica informațiile necesare pentru exprimarea proteinelor. Aceste regiuni de codificare sunt numite exoni, iar secvențele necodificate sunt numite introni . În general, cu cât organismul este mai complex, cu atât cantitatea și dimensiunea intronilor sunt mai mari. Astfel, prezența intronilor pe ADN-ul organismelor procariote este extrem de rară. Anumite regiuni ale ADN-ului sunt implicate în reglarea expresiei genelor . Aceste secvențe reglatoare sunt în general situate în amonte (pe partea 5 ') sau în aval (pe partea 3') a unei gene și mai rar în interiorul intronilor sau exonilor.
Cele vitamine (din latinescul vita , viață) sunt compuși organici esențiale pentru viață , acționând în cantități mici, pentru dezvoltarea, întreținerea și funcționarea organizației. Celulele noastre sunt incapabile să le sintetizeze și trebuie să fie furnizate de alimente cu dureri de deficit de vitamine ; excesul de vitamine este ovitaminoza . Vitamina B 1 ( tiamina ) este prima vitamină să fie descoperite de japonezi Umetaro Suzuki încearcă să trateze beriberi (o boală cauzată de deficiența de vitamina B 1 , caracterizat prin mușchi și neurologice). A fost izolată de Kazimierz Funk (biochimist american de origine poloneză) în 1912. Astăzi, 13 vitamine diferite sunt cunoscute pentru oameni. Este un grup eterogen din punct de vedere chimic și fiziologic (mod de acțiune).
Vitaminele se împart în două mari categorii: solubile în apă vitamine (grupele B și C ) și grăsimi solubil vitamine (grupele A , D , E și K ). Vitaminele solubile în apă nu pot traversa membrana celulară și trebuie să se atașeze la un receptor pentru a intra în celulă . Ele sunt ușor eliminate de rinichi și transpirație, dieta trebuie să le ofere zilnic. Vitaminele liposolubile pot traversa cu ușurință membrana celulară . Receptorii lor se găsesc în celulă, fie în citosol, fie în nucleu . Sunt depozitate în țesutul adipos și în ficat (de unde riscul supradozajului, în special pentru vitaminele A și D). Anumite vitamine sunt cofactori necesari activității enzimelor (vitaminele din grupa B ), altele constituie o rezervă de putere reducătoare ( vitamina C , E ). Funcțiile celorlalte vitamine rămân a fi elucidate.
Pentru a-și desfășura studiile cu succes, biochimiștii folosesc tehnici și cunoștințe din multe discipline științifice, altele decât biologia , de exemplu:
Disciplinele | Unele aplicații |
---|---|
Chimie analitică |
În special, folosește următoarele metode:
|
Chemosinteza |
|
Cinetica chimică |
|
Termochimie |
|
Fizic |
Biologia structurală care se referă la determinarea structurii macromoleculelor folosind tehnici fizice: |
Informatică |
Aplicat biologiei (numit și bioinformatică ), pentru analiza secvențelor de nucleotide sau aminoacizi :
|
Ideea că activitatea „materiei vii” provine din reacții chimice este relativ veche ( Réaumur , Spallanzani etc.). Sinteza ureei , produs în 1828 de chimistul german Friedrich Wöhler , va fi una dintre cele mai confirmarea decisivă făcută la al XIX - lea secol . Înainte de această dată, se considera că substanța prezentă în organisme prezenta particularități specifice ființelor vii (teoria vitalismului sau a umorilor moștenite de la grecii antici Aristotel , Gallienus sau Hipocrate ).
Un alt german, Justus von Liebig, va fi promotorul unei noi științe, biochimia, care va fi un câmp de ilustrare pentru mulți dintre compatrioții săi până în cel de-al doilea război mondial. Printre cei mai renumiți se numără Hermann Emil Fischer (celebra proiecție Fischer a carbohidraților), Eduard Buchner (biochimia fermentației) și Richard Willstätter (mecanismul reacțiilor enzimatice).
În consecință, explorarea celulei se confruntă cu un nou boom, dar ne vom concentra mai ales asupra constituenților săi chimici și a modului în care aceștia reacționează între ei pentru a efectua un metabolism la nivel celular. După lucrarea lui Louis Pasteur , cercetarea se va concentra asupra substanțelor implicate în fermentație și digestie (fermenti solubili). Antoine Béchamp le-a numit în 1864 „zimaze”, dar am preferat să folosim numele de enzime introduse în 1878 de Wilhelm Kühne .
Celelalte ingrediente atrag atenția asupra moleculelor „albuminoide” denumite proteine încă din 1838. Acestea sunt considerate ca agregate de molecule mici la originea stării coloidale de hialoplasmă a celulei. După Friedrich Engels , ele sunt chiar manifestarea vieții ( Dialectica naturii , 1835); acest lucru trezește deci o atitudine vitalistă care în Franța va fi apărată de Émile Duclaux . Marcellin Berthelot a făcut o descoperire majoră prin descrierea funcționării invertazei : din 1860, el a descris modul în care hidroliza legăturilor glucidice a fost catalizată de această glucoză hidrolază . Din 1920, o altă interpretare este necesară cu demonstrarea naturii moleculare a proteinelor de către Hermann Staudinger . Acest nou statut este însoțit de caracteristici structurale care duc la noi interpretări funcționale, anumite proteine putând fi enzime, așa cum prevădea Victor Henri în 1903.
Otto Warburg stabilește chimia celulelor și pune microrespirometrul la dispoziția cercetătorilor. Acest dispozitiv îl va ajuta pe ungurul Albert Szent-Györgyi, apoi pe germanul Hans Adolf Krebs, să elucideze mecanismul respirației celulare. Se arată apoi că dioxidul de carbon produs cu această ocazie este rezultatul unei serii de reacții biochimice efectuate folosind enzime specifice, ciclul Krebs . De asemenea, se stabilește că toate celulele își obțin energia din aceeași moleculă, adenozin trifosfat sau ATP , descoperită în 1929 de Karl Lohmann .
La începutul anilor 1940, Albert Claude a arătat că sinteza ATP a avut loc la nivelul membranei interne a mitocondriilor . În același timp, britanicul Peter Mitchell explică mecanismul acestei reacții, care este însoțit de formarea apei.
Studiul tilacoidelor din cloroplastele plantelor clorofiliene face posibilă înțelegerea progresivă a mecanismului fotosintezei. În 1932, Robert Emerson a recunoscut o fază luminoasă și o fază întunecată, iar în 1937 Archibald Vivian Hill a demonstrat că producția de oxigen caracteristică fotosintezei rezultă din fotoliza (descompunerea chimică prin lumină) a apei. În cele din urmă, din 1947, Melvin Calvin descrie fabricarea substanțelor carbonice din dioxid de carbon absorbit, acesta este ciclul Calvin .
În 1951, Erwin Chargaff a arătat că molecula de ADN , cunoscută din 1869, este prezentă în principal la nivelul cromozomilor . De asemenea, observăm că există la fel de multă adenină ca timină , guanină pe cât există citozină . Tinerii James Dewey Watson și Francis Harry Compton Crick vor publica structura cu dublă helică a ADN-ului în revista Nature on25 aprilie 1953. Acestea se bazează pe imagini de difracție cu raze X obținute de Maurice Wilkins și Rosalind Elsie Franklin .
Toate aceste descoperiri sunt preludiul unei mai bune înțelegeri moleculare a vieții și a multor alte progrese medicale și biologice.
În 1929, Theodor Svedberg a venit cu ideea de a supune materialul celular unei centrifugări extinse (ultracentrifugare) pentru a izola diferiții constituenți ai celulelor. În 1906, botanistul Mikhaïl Tswett a perfecționat cromatografia , o tehnică utilizată pentru separarea biomoleculelor. Tehnica de electroforeză a fost dezvoltată în 1930 de Arne Wilhelm Tiselius , permite separarea biomoleculelor încărcate sub efectul unui câmp electric. Biochimistul britanic Frederick Sanger a dezvoltat în 1955 o nouă metodă de analiză a structurii moleculare a proteinelor ( secvența de aminoacizi ) și a arătat că o moleculă de insulină conținea două lanțuri peptidice, legate între ele prin două punți disulfură .
Coloane de cromatografie (1950).
Electroforeza pe gel (2004).